O que as Enzimas?
As enzimas são um grupo de substâncias orgânicas, geralmente de natureza proteica (há também enzimas compostas por RNA, ribozimas), que possuem atividade intracelular ou extracelular, têm funções catalíticas, catalisam reações químicas que, na sua ausência, dificilmente ocorre, o que se consegue diminuindo a energia de ativação necessária para que uma reação química ocorra, aumentando assim a velocidade da reação e aumentando o metabolismo do organismo. A capacidade catalítica das enzimas as torna adequadas para aplicações industriais, como as indústrias farmacêutica ou alimentícia.
Nos sistemas vivos, a maioria das reações bioquímicas ocorre em vias metabólicas, que são uma série de reações nas quais o produto de uma reação é usado como reagente para a próxima reação. Diferentes enzimas catalisam diferentes etapas das vias metabólicas, trabalhando sinergicamente para não interromper o fluxo nessas vias. Cada enzima pode modular, aumentar, diminuir ou mesmo interromper sua atividade para regular o fluxo da via metabólica na qual está inserida. Sem enzimas, as reações químicas dos organismos são muito lentas e exercem poder catalítico ao diminuir a energia de ativação sem alterar o equilíbrio para proporcionar maior eficiência.
Existem quatro tipos estruturais de enzimas: enzimas simples, enzimas alostéricas, enzimas complexas (holoenzimas) e isoenzimas.
O ramo da bioquímica que trata do estudo das reações enzimáticas é a enzimologia. As pessoas costumam ouvir falar de enzimas, sua importância em nossos corpos e seu papel catalítico em nossos sistemas biológicos. Mas, de fato, o que são enzimas? Qual é o seu real papel e o que representa no nosso organismo?
Geralmente, nossos organismos se deparam com um sistema orgânico lento e não espontâneo que depende inteiramente do trabalho das chamadas enzimas para ter melhores funções metabólicas de maneira mais regular e específica. Dizemos que essas enzimas funcionam como catalisadores celulares porque facilitam certas reações internas em nosso corpo, proporcionando maior agilidade quando as coisas tendem a acontecer mais lentamente. Sem enzimas, várias reações do nosso metabolismo ocorreriam de maneira muito lenta, o que prejudicaria muito nosso sistema. Eles aceleram as reações químicas das células aumentando a velocidade com que trabalham, tornando-se mais eficientes, resultando em melhor desempenho.
A atividade enzimática
As enzimas convertem uma substância, chamada substrato, em outra, chamada produto, e são extremamente específicas para as reações que catalisam. Isso significa que, em geral, as enzimas catalisam um e apenas um tipo de reação química. Portanto, o tipo de enzimas encontradas em uma célula determina o tipo de metabolismo que a célula realiza.
A velocidade de uma reação catalisada por enzimas aumenta devido a uma diminuição na energia de ativação necessária para converter um substrato em um produto. A aceleração da reação pode ser de milhões de vezes: a enzima orotidina-5′-fosfato descarboxilase, por exemplo, reduz o tempo de reação que catalisa de 78 milhões de anos para 25 milissegundos.
Por serem catalisadores, as enzimas não são consumidas na reação e não alteram o equilíbrio químico da reação.
A atividade enzimática pode depender da presença de certas moléculas, muitas vezes chamadas de cofatores. A química dos cofatores é muito variável e pode ser, por exemplo, um ou mais íons metálicos (como o ferro) ou moléculas orgânicas (como a vitamina B12). Esses cofatores podem ou não estar diretamente envolvidos nas reações enzimáticas.
Certas substâncias podem inibir a atividade de certas enzimas para que sejam reduzidas ou eliminadas completamente; são chamadas de inibidores enzimáticos.
Por serem proteínas com estrutura terciária ou quaternária, as enzimas são dotadas de uma dobra tridimensional em suas cadeias polipeptídicas, o que lhes confere uma forma única e única. Portanto, diferentes enzimas têm diferentes formas e, portanto, têm diferentes funções biológicas. Para que uma enzima funcione, o substrato deve “se encaixar” na enzima. No entanto, esse “ajuste” depende da forma da enzima, do “contorno” da enzima.
Assim, um substrato que “se encaixa” para uma enzima em particular não “se encaixa” para uma enzima diferente e, portanto, não reage; portanto, a enzima é específica para o substrato em que atua. Uma vez que o “encaixe” ocorre, o complexo enzima-substrato é formado e, à luz disso, temos a famosa “teoria da fechadura”. O sítio da enzima ao qual o substrato “se ajusta” é chamado de sítio ativo (ou centro ativo). No caso de substâncias que reagem entre si, sob a catálise da enzima, a reação é acelerada e torna-se mais rápida devido à proximidade entre as moléculas “intercalantes”; após a reação, a enzima é separada do substrato e permanece intacta.
Lugar
Podemos encontrar enzimas em quase todas as estruturas celulares e fluidos corporais. Algumas têm uma localização específica, e se for verificada a atividade de uma determinada enzima, podem ser usadas para indicar que temos esse tecido, secreção ou fragmento celular.
Sua história
Edward Buchner
Durante o final do século XVII e início do século XVIII, as secreções gástricas eram conhecidas por digerir carne;[3] saliva e extratos de plantas também eram conhecidos por converter amido em açúcar. No entanto, os mecanismos por trás dessas transições permanecem obscuros.
As enzimas foram descobertas no século 19, aparentemente por Pasteur, que concluiu que a fermentação do açúcar em álcool pela levedura é catalisada por um iniciador. Ele levantou a hipótese de que esses fermentos (enzimas) eram inseparáveis da estrutura das células vivas de levedura.
Pasteur declarou que “a fermentação alcoólica é uma ação relacionada à vida e organização das células de levedura, não à sua morte ou deterioração”.
Em 1878, Wilhelm Kühne usou pela primeira vez a palavra “enzima” para descrever esta levedura, usando o grego ενζυμον, que significa “fermentação”. O termo foi usado posteriormente apenas para proteínas com capacidade catalítica, enquanto o termo “levedura” refere-se à atividade realizada por organismos vivos.
Em 1897, Eduard Buchner descobriu que o extrato de levedura podia fermentar o açúcar em álcool e demonstrou que as enzimas envolvidas na fermentação continuavam a funcionar mesmo quando removidas das células vivas. Essa descoberta lhe rendeu o Prêmio Nobel de Química em 1907.
A natureza das enzimas ainda precisa ser determinada. Alguns afirmam que as proteínas envolvidas na atividade enzimática são apenas suportes para as enzimas reais e que elas não podem se catalisar. Em 1926, James B. Sumner purificou e cristalizou a urease, mostrando que era uma proteína pura, e fez o mesmo com a catalase em 1937. A prova final foi feita em 1930 por Northrop e Stanley por seu trabalho sobre as três enzimas digestivas pepsina, tripsina e quimotripsina, pelas quais receberam o Prêmio Nobel de Química de 1946.
J.B.S. Haldane escreveu um artigo intitulado “Enzimas”, que continha uma sugestão notável de que interações de ligações fracas entre enzimas e seus substratos poderiam ser usadas para distorcer moléculas de substrato e catalisar reações.
A cristalização de enzimas purificadas permite que sua estrutura molecular seja examinada por cristalografia de raios X, que ocorreu pela primeira vez em 1965 com a lisozima, uma enzima encontrada na saliva, lágrimas e claras de ovo e que destrói as paredes das células bacterianas. Assim começou a Bioquímica e Biologia Estrutural, um esforço para entender como as enzimas funcionam no nível atômico.
Recentemente, melhorias no poder aritmético dos computadores facilitaram as tentativas de entender o mecanismo catalítico das enzimas no nível quântico.